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作者：刚子seo 日期：2023-10-30 点击数：
大家好,今天小编来为大家解答以下的问题，关于tau蛋白，Tau蛋白是什么Tau 前体纤维原是什么这个很多人还不知道，现在让我们一起来看看吧！
tau蛋白读法是：含磷酸基蛋白。
微管系统是神经细胞骨架成分，可参与多种细胞功能。微管由微管蛋白及微管相关蛋白组成，Tau蛋白是含量最高的微管相关蛋白。正常脑中Tau蛋白的细胞功能是与微管蛋白结合促进其聚合形成微管；与形成的微管结合，维持微管稳定性，降低微管蛋白分子的解离。
并诱导微管成束。Tau蛋白基因位于17染色体长臂。正常人中由于Tau蛋白mRNA剪辑方式不同，可表达出6种同分异构体。Tau蛋白为含磷酸基蛋白，正常成熟脑中Tau蛋白分子含2～3个磷酸基。而阿尔茨海默症（老年痴呆症）患者脑的Tau蛋白则异常过度磷酸化。
每分子Tau蛋白可含5～9个磷酸基，并丧失正常生物功能。Tau蛋白异常磷酸化AD患者脑中Tau蛋白总量多于正常人，且正常Tau蛋白减少而异常过度磷酸化Tau蛋白大量增加。AD患者脑Tau蛋白异常过度磷酸化后与微管蛋白的结合力仅是正常Tau蛋白的1/10。
也失去其促进微管装配形成的生物学功能并丧失维持微管稳定的作用，PHF-Tau与微管蛋白竞争结合正常Tau蛋白及其它大分子微管相关蛋白，并从微管上夺取这些蛋白导致微管解聚，破坏正常的微管系统，异常磷酸化的Tau蛋白则自身聚集成PHF/NFT结构。
AD患者脑中受累神经元微管结构广泛破坏，正常轴突转运受损，引起突触丢失神经元功能损伤，发生脑神经退行性病变。AD患者脑中发现三种Tau蛋白。
即胞浆正常Tau蛋白（C-Tau），可溶于水的异常磷酸化Tau蛋白（AD p-Tau）以及异常修饰聚集成PHF的Tau蛋白（PHF-Tau），它存在泛素蛋白修饰。
微管系统是神经细胞骨架成分，可参与多种细胞功能。微管由微管蛋白及微管相关蛋白组成，Tau蛋白是含量最高的微管相关蛋白。正常脑中Tau蛋白的细胞功能是与微管蛋白结合促进其聚合形成微管；与形成的微管结合，维持微管稳定性，降低微管蛋白分子的解离，并诱导微管成束。Tau蛋白基因位于17染色体长臂。正常人中由于Tau蛋白mRNA剪辑方式不同，可表达出6种同功异构体。Tau蛋白为含磷酸基蛋白，正常成熟脑中Tau蛋白分子含2～3个磷酸基。而阿尔茨海默症（老年痴呆症）患者脑的Tau蛋白则异常过度磷酸化，每分子Tau蛋白可含5～9个磷酸基，并丧失正常生物功能。
Tau蛋白异常磷酸化AD患者脑中Tau蛋白总量多于正常人，且正常Tau蛋白减少而异常过度磷酸化Tau蛋白大量增加。AD患者脑Tau蛋白异常过度磷酸化后与微管蛋白的结合力仅是正常Tau蛋白的1/10，也失去其促进微管装配形成的生物学功能并丧失维持微管稳定的作用，PHF-Tau与微管蛋白竞争结合正常Tau蛋白及其它大分子微管相关蛋白，并从微管上夺取这些蛋白导致微管解聚，破坏正常的微管系统，异常磷酸化的Tau蛋白则自身聚集成PHF/NFT结构。AD患者脑中受累神经元微管结构广泛破坏，正常轴突转运受损，引起突触丢失神经元功能损伤，发生脑神经退行性病变。AD患者脑中发现三种Tau蛋白，即胞浆正常Tau蛋白（C-Tau），可溶于水的异常磷酸化Tau蛋白（AD p-Tau）以及异常修饰聚集成PHF的Tau蛋白（PHF-Tau），它存在泛素蛋白修饰。
①蛋白磷酸酯酶与Tau蛋白磷酸化内源性磷酸酯酶促进Tau蛋白脱去磷酸基，哺乳动物的丝氨酸/苏氨酸磷酸酯酶PP-2A、PP-2B在限制AD患者脑Tau蛋白异常过度磷酸化方面起关键作用。用磷酸酯酶PP-1、PP2A的抑制剂可引起大鼠海马神经元突触和树突丢失，伴有Tau蛋白的过度磷酸化。研究证明，AD患者脑中磷酸酯酶PP-2A、PP-2B、PP-1活性均低于正常老人。还发现PHF-Tau有抵抗磷酸酯酶的作用。现在认为AD患者大脑磷酸酯酶活性缺陷可能是引起Tau蛋白异常过度磷酸化的主要原因。用PP-2A、PP-2B或PP-1使AD p-Tau脱磷酸基可一定程度恢复Tau蛋白促进微管组装作用。
②蛋白激酶与Tau蛋白磷酸化体外促进Tau蛋白发生磷酸化的蛋白激酶有多种，AD发生时可能有几种蛋白激酶参与Tau蛋白的异常过度磷酸化。但不能肯定蛋白激酶活性在AD脑中显著增强。由于Tau蛋白的异常修饰涉及多种酶，可在此基础上发展新的治疗AD药物。应用磷酸酯酶及该酶激活剂类药物，降低Tau蛋白磷酸化过程，可能对AD患者的神经元纤维退化有抑制甚至逆转的作用。也可考虑用分解糖基的特异糖苷酶，限制Tau蛋白的异常糖基化。
Tau蛋白在正常人体内的主要功能是诱导与促进微管蛋白聚集成微管，并维持其稳定性。成人大脑中有6种Tau蛋白亚型，其中三种是有三段微管结合重复区域(2N3R、1N3R、0N3R)，另三种是有四段微管结合重复区域(2N4R、1N4R、0N4R)。2N4R/ Tau-441是Tau全长蛋白， K18和K19是截短的Tau蛋白，仅含有微管结合重复区域。Tau蛋白的微管结合能力由翻译后修饰来控制，其中磷酸化修饰是主要方式之一。
Tau蛋白的 20%的氨基酸都可以是潜在的磷酸化位点。通常情况下，tau蛋白的微管结合区域是带正电的，因此可以吸引带负电的微管。当这个微管结合区域高度磷酸化以后，它就失去了正电量，从微管蛋白上脱离下来，不再具有结合稳定微管的能力了。接下来造成微管蛋白的失效，而且高度磷酸化的 tau聚集沉淀，对神经细胞有毒性，这些后果共同造成了神经衰退病因，由于Tau蛋白有多个磷酸化位点并且参与调节的蛋白激酶和磷酸酯酶又不止一种，所以这使得AD的发病机制非常复杂。
Tau前体纤维原(PFFs)可以诱导人工培养的细胞和动物活体中的tau蛋白的聚集，使可溶的单体聚集形成不溶纤维。在表达tau蛋白的细胞中引入少量的 tau PFFs就可以引起大量的tau聚集形成丝状包含物类似 NFTs。合成的 tau PFFs也可以进入到非神经细胞中聚集tau蛋白形成 NFTs。
好了，关于tau蛋白和Tau蛋白是什么Tau 前体纤维原是什么的问题到这里结束啦，希望可以解决您的问题哈！
